Syntrophe Methanproduktion entschlüsselt

Aktuelle Publikation in PNAS unter Beteiligung des Fachbereichs Biologie

06.10.2021

Forscherinnen und Forscher aus Freiburg, Darmstadt und Bern haben ein neues Schlüsselenzym gefunden, das bei der Methanproduktion aus komplexer Biomasse durch mikrobielle Gemeinschaften entscheidend mitwirkt.

Dennis Wilkens, Doktorand der AG Simon und Co-Autor der Publikation, bei der Laborarbeit unter Pandemie-Bedinungen.

In anoxischen Habitaten wird durch das Zusammenspiel unterschiedlichster Mikroorganismen Biomasse unter Ausschluss von Luftsauerstoff abgebaut, wobei u.a. das Treibhausgas Methan gebildet wird. In einem komplexen Nahrungsnetzwerk produzieren gärende Bakterien zunächst kurzkettige Fettsäuren, die wiederum zu Wasserstoff, Kohlendioxid und Ameisensäure (bzw. Formiat) abgebaut werden, den Substraten der Methan-bildenden Archaeen. Ein weit verbreitetes Schlüsselenzym solcher syntrophen, also kooperativen, Interaktionen wurde nunmehr identifiziert und eingehend charakterisiert. Es handelt sich um eine neuartige bakterielle Oxidoreduktase, genannt EMO, aus der Membran des Bakteriums Syntrophus aciditrophicus. Dieses Enzym spielt eine Schlüsselrolle in einer Elektrontransportkette, die die Fettsäure-Oxidation mit der Formiat-Produktion aus Kohlendioxid verbindet und dabei Energie konserviert. Interessanterweise verwendet EMO dazu den ungewöhnlichen Elektronenüberträger Methylmenachinon (MMK), um Elektronen auf eine Formiat-Dehydrogenase zu übertragen. Die Forschungsergebnisse, die in der Zeitschrift Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America (PNAS) publiziert wurden, sind eine Zusammenarbeit zwischen der Arbeitsgruppe von Matthias Boll (Universität Freiburg) sowie Dennis Wilkens und Jörg Simon vom Fachgebiet Mikrobielle Energieumwandlung und Biotechnologie des Fachbereichs Biologie der TU Darmstadt. Der Biosyntheseweg von MMK war bereits zuvor in der Arbeitsgruppe von Jörg Simon aufgeklärt worden, und das für die MMK-Biosynthese verantwortliche Enzym aus S. aciditrophicus wurde nun ebenfalls charakterisiert.

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